2月16日，國家蛋白質科學研究（上海）設施支持清華大學/西湖大學用戶柴繼杰教授團隊與其合作單位南京農業大學王源超教授團隊發現了一種植物新型免疫激活機制，揭示了植物多聚半乳糖醛酸酶抑制蛋白（Polygalacturonase-inhibiting protein, PGIP）特異性識別病原菌果膠多聚半乳糖醛酸水解酶（Polygalacturonase, PG）并劫持其酶活性來觸發植物先天免疫的獨特分子機制，對認識植物免疫系統、合理利用和精準改造PGIP提高作物抗性具有重要的指導意義。相關成果以“A plant mechanism of hijacking pathogen virulence factors to trigger innate immunity”為題，在Science上發表。

本研究利用中國科學院上海高等研究院國家蛋白質科學研究（上海）設施BL18U1線站，解析了聚半乳糖醛酸酶PvPGIP2^N274D-FpPG和 PGLR 的晶體結構（PDBID分別為 8IKW和8IKX），并利用蛋白質設施BL19U1線站完成前期數據篩選，為該項研究成果提供了重要支持。同時，用戶利用上海高研院上海光源BL02U1和BL10U2線站開展了蛋白晶體的相關衍射實驗。

在植物與病原菌的長期斗爭中，效應子是病原菌攻擊寄主植物的武器，病原菌分泌效應子攻擊植物的免疫系統導致植物感??；植物進化出精細、復雜的免疫系統，通過識別病原菌效應子激活植物抗性從而保護自身免受侵害。植物的細胞壁由高度復雜的纖維素、半纖維素、果膠聚糖結構組成，是病原菌成功入侵植物需要突破的重要防線。病原菌在侵染植物的早期分泌的效應子中包含大量的細胞壁降解酶（Cell wall degrading enzyme, CWDE），破壞植物細胞壁。

果膠多聚半乳糖醛酸水解酶(PG)是病原菌分泌的一類重要的致病效應子，具有保守的細胞壁降解酶活性，對病原菌的致病性至關重要。學界普遍認為多聚半乳糖醛酸酶抑制蛋白PGIP通過抑制PG酶活發揮抗病功能。然而，植物PGIP與病原菌PG互作激活植物免疫的分子機制一直不清楚。

該項研究首次解析了分辨率為1.93?的PvPGIP2-FpPG復合物結構。與之前所有報道的細胞壁降解酶抑制蛋白（CWDE-inhibiting protein, CWDEIP）與CWDE的復合物結構不同，PvPGIP2并未結合在FpPG的酶活中心，表明PvPGIP2與FpPG存在獨特的作用機制。PGIP-PG形成一個全新的多聚半乳糖醛酸水解酶，與PG單體具有完全不同的酶動力學活性。該研究表明植物PGIP并不直接抑制PG酶活性，而是改變底物結合方式，促進能夠激活植物免疫的高聚OG產生，并減少抑制植物免疫的低聚OG產生。該研究首次揭示了植物細胞壁降解酶抑制蛋白通過調控病原菌細胞壁降解酶底物轉化激活植物免疫的全新機制。在此基礎上，該研究進一步對PGIP進行了工程化改造。改造后的PGIP不僅能產生更多的OG10-15，并且獲得了新的識別PG的功能。

PGIP-PG介導的植物免疫響應

綜上所述，該研究揭示了多聚半乳糖醛酸酶抑制蛋白PGIP和多聚半乳糖醛酸酶PG互作激活植物免疫的全新分子機制，為植物與病原物互作領域提供了全新的研究范式。對PGIP的定向編輯，提高PGIP識別PG激活植物抗性的功能，對認識植物免疫系統、合理利用和精準改造植物免疫元件提高作物抗性具有重要的指導意義。對其機制的解析對認識生物互作的本質，改造作物的持久廣譜抗病性具有重要的理論和實踐價值。

原文鏈接：https://www.science.org/doi/10.1126/science.adj9529#sec-3